Ubiquitin

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Ubiquitin ist ein aus 76 Aminosäuren bestehendes Polypeptid mit einer relativen Atommasse von etwa 8500. Die Sequenz ist hochgradig konservativ, unterliegt also kaum der Mutation. Die Sequenz der Hefe unterscheidet sich zum Beispiel von der des Menschen in nur drei Aminosäuren. Die native Konformation ist globulär, lediglich die letzten vier C-terminalen Aminosäuren ragen hervor.

Synthese

Ubiquitin wird als Poly-Ubiquitin synthetisiert indem bis zu 12 Moleküle miteinander verknüpft sind.

Funktionsweise

Ubiquitin hat verschiedene Funktionen. Zum einen markiert es unter Verbrauch von ATP Proteine, die abgebaut werden sollen, weil sie nicht mehr benötigt werden. Diese Markierung nennt man Ubiquitination (engl.) bzw. Ubiquitinierung (deutsch). Sie erfolgt über eine kovalente Verknüpfung zwischen dem C-terminalen Glycin 76 und der epsilon-Aminogruppe eines Lysin des abzubauenden Proteins. An dieses erste Ubiquitin werden noch weitere Ubiquitine angefügt, die über das interne Lysin48 verknüpft werden. Derart markierte Proteine werden in einem proteolytischen Komplex (Proteasom) abgebaut. Ein Beispiel ist der Abbau des Cyclins nach Beendigung der Mitose.

Eine weitere Funktion ist das Markieren defekter oder denaturierter Moleküle oder solcher die nicht korrekt synthetisiert worden sind. Diese markierten Molekülen werden anschließend ebenfalls intrazellulär abgebaut.