Ribosom
aus Freepedia, der freien Wissensdatenbank
Ribosomen sind Protein-RNA-Komplexe, die im Cytoplasma der Zelle vorkommen. Ihre Aufgabe ist es, aus der Sequenzinformation der DNA - vermittelt durch mRNA - Proteine herzustellen. Dieser Prozess wird Proteinbiosynthese genannt.
Ribosomen setzen sich aus zwei Untereinheiten zusammen, einer großen Untereinheit, die bei der Proteinbiosynthese die Aminosäuren zur Kette verknüpft (Peptidyltransferaseaktivität), und einer kleinen Untereinheit, die für die mRNA-Erkennung verantwortlich ist. Beide Untereinheiten bestehen aus Proteinen und rRNA (siehe Abbildung).
Die Introns der rRNA (ribosomale-RNA) von Tetrahymena katalysieren ihr eigenes Spleißen, was bedeutet, dass nicht alle Biokatalysatoren Proteine sind, sondern auch aus RNA bestehen können. Für die Faltung und den Aufbau ist die Information in der rRNA selber enthalten. Es werden also keine Helferproteine für die Bildung eines Ribosoms benötigt. Die aus DNA transkribierte rRNA wird bei Eukaryoten im Zellkern mit den 2 Untereinheiten assoziert und dann über Kernporen ausgeschleust.
Sowohl Eukaryoten als auch Prokaryoten besitzen Ribosomen, doch gibt es einige Unterschiede. Eukaryotische Zellen besitzen zwischen 105 und 107 Ribosomen mit einem Durchmesser von 25 nm. Die Größe der Ribosomen wird meist durch ihr Sedimentationsverhalten charakterisiert (S ist die Sedimentationseinheit, früher Svedberg-Einheit; vgl. Theodor Svedberg). Das Eukaryoten-Ribosom (Molekulargewicht etwa 4,2 · 106) liegt bei 80 S, seine große Untereinheit bei 60 S und seine kleine Untereinheit bei 40 S. In Eukaryoten gibt es außer den freien cytoplasmatischen Ribosomen auch membrangebundene Ribosomen, die an die Membran des rauen Endoplasmatischen Retikulums (ER) gebunden sind. Ihre Bildung findet im Nucleolus statt.
Bakterien besitzen weniger (ca. 104) und kleinere Ribosomen (Durchmesser 23 nm, Molekulargewicht etwa 2,5 · 106). Ihre Größe liegt bei 70 S, und sie bestehen aus einer 50 S- und einer 30 S-Untereinheit. Die Ribosomen aus Mitochondrien und Chloroplasten sind den prokaryotischen Ribosomen ähnlich, was die Endosymbiontenhypothese stützt.
Die Funktionsweise des Ribosoms kann durch das Dreistellenmodell charakterisiert werden. Danach besitzt das Ribosom drei tRNA-Bindungsstellen, die A-(Aminoacyl-), P-(Peptidyl-) und E-(Exit-) Stelle. Während des Elongationszyklus oszilliert das Ribosom zwischen zwei Zuständen, dem prä- und dem post-translationalen Zustand, wobei zwei der drei tRNA-Bindungsstellen mit einer tRNA besetzt sind. Im prätranslationalen Zustand sind die A- und P-Stelle besetzt, wobei die P-Stelle die tRNA mit der Polypeptidkette trägt und die A-Stelle von der neu hinzugekommen Aminoacyl-tRNA besetzt ist. Im Ribosom wird nun die Polypeptidkette von der P-Stellen-tRNA auf die A-Stellen-tRNA übertragen. Danach wechselt das Ribosom in den posttranslationalen Zustand und wandert um drei Basen auf der mRNA weiter, wodurch die vorherige A-Stellen-tRNA zur P-Stellen-tRNA wird und die nun leere ehemalige P-Stellen-tRNA über die E-Stelle (Exit) aus dem Ribosom geschleust wird.
Die beiden Hauptzustände des Ribosoms (prä und post) werden durch eine hohe Aktivierungsenergie-Barriere voneinander getrennt. Die zentrale Rolle der beiden Elongationsfaktoren besteht darin, diese Energiebarriere zu erniedrigen und so das Ribosom jeweils in den anderen Zustand zu versetzten.
