Proteinfaltung
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Die Proteinfaltung ist der Prozess bei und nach der Produktion von Proteinen in der Zelle, durch die sie ihre dreidimensionale Struktur und damit ihre Funktion erhalten.
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Proteinsynthese
Proteine werden an Ribosomen als lineare Polymere aus Aminosäuren synthetisiert. Diese Aminosäurekette stellt die sogenannte Primärstruktur dar. (Polypeptide, die nicht an Ribosomen synthetisiert werden, wie z.B. die Phytochelatine, werden nicht als Proteine bezeichnet). Nach oder während der Synthese falten sich diese Aminosäure-Ketten in eine definierte dreidimensionale räumliche Struktur (Tertiärstruktur), die lokale räumliche Strukturen (Sekundärstruktur) enthält. Unterstützt und teilweise erst ermöglicht wird diese Faltung durch Hilfseiweiße (zum Beispiel Chaperone). Bilden sich außerdem noch Oligomere aus mehreren Proteinen in Tertiärstruktur, so spricht man von einer Quartärstruktur. Der genaue Mechanismus der Proteinfaltung ist noch nicht geklärt, aber das Levinthal-Paradox zeigt, dass es einen strukturierten Weg hin zum gefalteten Zustand geben muss, denn die Anzahl der möglichen Konformationen ist exponentiell in der Länge des Proteins, so dass das Ausprobieren all dieser Faltungen sehr viel mehr Zeit in Anspruch nähme als die gesamte Lebensdauer eines Proteins.
Struktur und Funktion
Die Funktion der Eiweiße als Enzyme, Strukturbausteine (beispielsweise Keratin der Haare) etc. ist nur durch eine definierte Struktur möglich. Dadurch ist die Proteinfaltung von großer Bedeutung für die Biologie und Objekt intensiver Forschung. Durch Prionen hervorgerufene Krankheiten, wie zum Beispiel BSE, gehen wahrscheinlich auf eine falsche Faltung der Prion-Proteine zurück. Unter normalen Bedingnungen sorgen spezielle Proteine, so genannte Chaperone dafür, dass Fehlfaltungen nicht zu einem Problem werden. Sie können auch eine irreversible Aggregation von denaturierten Proteinen unter extremen Bedingungen (beispielsweise bei hohen Temperaturen) bremsen.
Denaturierung
Bei der Faltung wechselt das Protein vom denaturierten (unstrukturierten oder biologisch nicht funktionsfähigen) Zustand zum nativen (strukturierten oder biologisch funktionsfähigen) Zustand. Den umgekehrten Prozess nennt man Denaturierung. Faltung und Denaturierung von Proteinen ähneln Phasenübergängen erster Ordnung, das heißt extensive Größen wie Volumen und Wärmeenergie ändern sich sprunghaft. Aufgrund der mikroskopischen Größe der Proteine sind diese Übergänge allerdings nicht so ausgeprägt wie man sie bei makroskopischen Systemen kennt (zum Beispiel Schmelzen von Eis bei 0 Grad).
Forschung
Die erste umfassende Theorie zur Proteinfaltung wurde in den 1920er Jahren von dem chinesischen Wissenschaftler Hsien Wu entwickelt. Im europäisch/amerikanischen Raum wurden die ersten wesentlichen Arbeiten von Christian B. Anfinsen (Nobelpreis für Chemie 1972) in den 1950er Jahren durchgeführt.
Zur Zeit läuft ein Projekt der Universität Stanford zum Berechnen dieser Faltungen, bei dem Internetuser mithelfen können, indem sie Rechenleistung zur Verfügung stellen: Folding@Home
