Lysin
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L-Lysin ((S)-2,6-Diaminohexansäure) gehört zu den 20 proteinogenen (eiweißbildenden) Aminosäuren (siehe auch: Proteinbiosynthese).
| Strukturformel | |||
|---|---|---|---|
| Bild:Amminoacido lisina formula.png | |||
| Allgemeines | |||
| Name | Lysin | ||
| Abkürzung | Lys, K | ||
| Restname | Lysyl- | ||
| essentiell | ja | ||
| Andere Namen | keine | ||
| Summenformel | C6H14N2O2 | ||
| CAS-Nummer | 39665-12-8 | ||
| Kurzbeschreibung | weißes Pulver | ||
| Eigenschaften | |||
| Molmasse | 164,19 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | ? g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 225 °C | ||
| Siedepunkt | ? °C | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Löslichkeit | gut in Wasser (300 g/L bei 20 °C) | ||
| Seitenkette | basisch | ||
| isoelektrischer Punkt | 9,6 | ||
| pKs-Werte | pKs1: 2,18 pKs2: 8,95 pKs3: 10,53 | ||
| Sicherheitshinweise | |||
| Gefahrensymbole | |||
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| R- und S-Sätze |
R: - | ||
| MAK | nicht festgelegt | ||
| Lagerung | dicht verschlossen, trocken, +2 °C bis +8 °C | ||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||
Inhaltsverzeichnis |
Eigenschaften
Gemeinsam mit Arginin und Histidin gehört Lysin in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen. Diese besitzen eine basische Gruppe, im Fall des Lysin eine freie Aminogruppe in der Seitenkette, durch die sie als Lauge reagieren. Die Ladung des Lysin ist pH-abhängig (pK-Wert: ~ 10).
Vorkommen
Lysin gehört für den Menschen zu den essentiellen Aminosäuren, es kann im Organismus nicht selbst hergestellt werden und muss deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden. Dabei benötigt ein erwachsener Mensch etwa 1–1,5 g Lysin pro Tag. Besonders viel Lysin enthalten Parmesan, Fisch, Schweine- und Rinderfilet, Sojabohnen, Weizenkeime sowie Linsen und Erdnüsse.
Synthese
Funktionen
Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt postsynthetisch modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette. Dieses erlaubt die nachfolgende O-Glycosylierung in endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat und bestimmt damit die Packungsdichte dieses wichtigen Faserproteins.
Beim Abbau des Lysin (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Kadaverin (Pentamethylendiamin)
